Definicja i funkcja glikoprotein

Glikoproteina to rodzaj białka cząsteczka, która miała węglowodan dołączony do tego. Proces ten zachodzi podczas translacji białka lub jako modyfikacja potranslacyjna w procesie zwanym glikozylacją.

Węglowodany to łańcuch oligosacharydowy (glikan) związany kowalencyjnie do łańcuchów bocznych polipeptydu białka. Ze względu na grupy cukrów -OH glikoproteiny są bardziej hydrofilowe niż proste białka. Oznacza to, że glikoproteiny są bardziej przyciągane do wody niż zwykłe białka. Hydrofilowy charakter cząsteczki prowadzi również do charakterystycznego fałdowania trzeciorzędowej struktury białka.

Węglowodany są krótkie cząsteczka, często rozgałęziony i może składać się z:

• cukry proste (np. glukoza, galaktoza, mannoza, ksyloza)
• aminokwasy (cukry, które mają grupę aminową, takie jak N-acetyloglukozamina lub N-acetylogalaktozamina)
• kwaśne cukry (cukry, które mają grupę karboksylową, takie jak kwas sialowy lub kwas N-acetylo-neuraminowy)

Glikoproteiny są podzielone na kategorie według miejsca przyłączenia węglowodanu do aminokwas w białku.

• O-glikoproteiny to takie, w których węglowodany wiążą się z atomem tlenu (O) grupy hydroksylowej (-OH) grupy R aminokwasu treoniny lub seryny. Węglowodany O-połączone mogą również wiązać się z hydroksylizyną lub hydroksyproliną. Proces ten nazywa się O-glikozylacją. O-glikoproteiny są wiązane z cukrem w kompleksie Golgiego.
• N-glikoproteiny mają węglowodany związane z azotem (N) grupy aminowej (-NH₂) z grupy R aminokwasu asparaginy. Grupą R jest zwykle amidowy łańcuch boczny asparaginy. Proces wiązania nazywa się N-glikozylacją. N-glikoproteiny uzyskują cukier z błony retikulum endoplazmatycznego, a następnie są transportowane do kompleksu Golgiego w celu modyfikacji.

Chociaż glikoproteiny O-połączone i N-połączone są najczęstszymi formami, możliwe są również inne połączenia:

• P-glikozylacja zachodzi, gdy cukier przyczepia się do fosforu fosfoseryny.
• C-glikozylacja ma miejsce, gdy cukier przyłącza się do atomu węgla aminokwasu. Przykładem jest połączenie mannozy cukrowej z węglem w tryptofanie.
• Glypiation występuje, gdy glikolipid glikofosfatydyloinozytolu (GPI) przyłącza się do końca węglowego polipeptydu.

Glikoproteiny działają w strukturze, reprodukcji, układzie odpornościowym, hormonach oraz ochronie komórek i organizmów.

Glikoproteiny znajdują się na powierzchni dwuwarstwy lipidowej błony komórkowe. Ich hydrofilowy charakter pozwala im funkcjonować w środowisku wodnym, gdzie działają w rozpoznawaniu komórek i wiązaniu innych cząsteczek. Glikoproteiny na powierzchni komórek są również ważne dla sieciowania komórek i białek (np. Kolagenu) w celu zwiększenia siły i stabilności tkanki. Glikoproteiny w komórkach roślinnych są tym, co pozwala roślinom stać pionowo przed siłą grawitacji.

Glikozylowane białka są nie tylko kluczowe dla komunikacji międzykomórkowej. Pomagają również układom narządów komunikować się ze sobą. Glikoproteiny znajdują się w szarej materii mózgu, gdzie działają razem z aksonami i synaptosomami.

Hormony mogą być glikoproteinami. Przykłady obejmują ludzką gonadotropinę kosmówkową (HCG) i erytropoetynę (EPO).

Krzepnięcie krwi zależy od glikoprotein protrombiny, trombiny i fibrynogenu.

Markerami komórkowymi mogą być glikoproteiny. Grupy krwi MN wynikają z dwóch polimorficznych postaci glikoproteiny glikoforyny A. Te dwie formy różnią się tylko dwiema resztami aminokwasowymi, ale to wystarcza, aby powodować problemy dla osób otrzymujących narząd oddany przez osobę z innej grupy krwi. Główny kompleks zgodności tkankowej (MHC) i antygen H z grupy krwi ABO wyróżniają się glikozylowanymi białkami.

Glikoforyna A jest również ważna, ponieważ jest to strona załącznika Plasmodium falciparum, ludzki pasożyt krwi.

Glikoproteiny są ważne dla rozmnażania, ponieważ umożliwiają wiązanie plemników z powierzchnią komórki jajowej.

Mucyny to glikoproteiny znajdujące się w śluzie. Cząsteczki chronią wrażliwe powierzchnie nabłonka, w tym drogi oddechowe, moczowe, trawienne i rozrodcze.

Odpowiedź immunologiczna zależy od glikoprotein. Węglowodan przeciwciał (które są glikoproteinami) określa specyficzny antygen, z którym może się wiązać. Komórki B i Komórki T. mają powierzchniowe glikoproteiny, które również wiążą antygeny.

Glikoproteiny pobierają cukier z procesu enzymatycznego, który tworzy cząsteczkę, która inaczej nie działałaby. Kolejny proces, zwany glikacją, kowalencyjnie wiąże cukry z białkami i lipidami. Glikacja nie jest procesem enzymatycznym. Często glikacja zmniejsza lub neguje działanie dotkniętej cząsteczki. Glikacja występuje naturalnie podczas starzenia się i jest przyspieszona u pacjentów z cukrzycą z wysokim poziomem glukozy we krwi.

• Berg, Jeremy M. i in. Biochemia. Wydanie 5, W.H. Freeman and Company, 2002, ss. 306-309.
• Ivatt, Raymond J. Biologia glikoprotein. Plenum Press, 1984.