Struktura białek i polipeptydów

Istnieją cztery poziomy struktury występujące w polipeptydach i białka. Podstawowa struktura białka polipeptydowego determinuje jego struktury drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe.

Podstawową strukturą polipeptydów i białek jest sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym w odniesieniu do lokalizacji dowolnych wiązań disiarczkowych. Pierwotna struktura może być uważana za pełny opis wszystkich wiązanie kowalencyjne w łańcuchu polipeptydowym lub białku.

Najczęstszym sposobem oznaczenia podstawowej struktury jest napisanie sekwencji aminokwasowej przy użyciu standardowych trzyliterowych skrótów dla aminokwasów. Na przykład gly-gly-ser-ala jest podstawową strukturą złożonego z polipeptydu glicynaglicyna seryna, i alanina, w tej kolejności, od N-końcowego aminokwasu (glicyny) do C-końcowego aminokwasu (alaniny).

Druga struktura to uporządkowane ułożenie lub konformacja aminokwasów w zlokalizowanych regionach polipeptydu lub cząsteczki białka. Wiązanie wodoru odgrywa ważną rolę w stabilizacji tych wzorów składania. Dwie główne struktury drugorzędne to helisa alfa i nierównoległy arkusz harmonijkowy beta. Istnieją inne okresowe konformacje, ale helisa α i arkusz harmonijkowy β są najbardziej stabilne. Pojedynczy polipeptyd lub białko może zawierać wiele struktur drugorzędnych.

Helisa α jest prawoskrętną lub zgodną z ruchem wskazówek zegara spiralą, w której każde wiązanie peptydowe znajduje się w przeł konformacja i jest płaska. Grupa aminowa każdego wiązania peptydowego biegnie ogólnie w górę i równolegle do osi helisy; grupa karbonylowa ogólnie wskazuje w dół.

Pofałdowany arkusz β składa się z wydłużonych łańcuchów polipeptydowych z sąsiednimi łańcuchami rozciągającymi się względem siebie równolegle. Podobnie jak w przypadku helisy α, każde wiązanie peptydowe jest przeł i planarny. Grupy aminowe i karbonylowe wiązań peptydowych wskazują na siebie i w tej samej płaszczyźnie, więc wiązanie wodorowe może zachodzić między sąsiadującymi łańcuchami polipeptydowymi.

Spirala jest stabilizowana przez wiązanie wodorowe pomiędzy amina i karbonyl grupy tego samego łańcucha polipeptydowego. Pofałdowany arkusz jest stabilizowany przez wiązania wodorowe między grupami aminowymi jednego łańcucha i grupami karbonylowymi sąsiedniego łańcucha.

Trzeciorzędowa struktura polipeptydu lub białka stanowi trójwymiarowy układ atomów w obrębie pojedynczego łańcucha polipeptydowego. W przypadku polipeptydu składającego się z pojedynczego konformacyjnego wzoru składania (np. Tylko helisy alfa), struktura drugorzędowa i trzeciorzędowa może być taka sama. Również w przypadku białka złożonego z pojedynczej cząsteczki polipeptydu struktura trzeciorzędowa jest najwyższym osiągniętym poziomem struktury.

Struktura trzeciorzędowa jest w dużej mierze utrzymywana przez wiązania disiarczkowe. Wiązania disiarczkowe powstają między łańcuchami bocznymi cysteina przez utlenienie dwóch grup tiolowych (SH) z utworzeniem wiązania disiarczkowego (S-S), zwanego także czasem mostkiem disiarczkowym.

Struktura czwartorzędowa służy do opisania białek złożonych z wielu podjednostek (wiele cząsteczek polipeptydu, każde zwane „monomerem”). Większość białek o masie cząsteczkowej większej niż 50 000 składa się z dwóch lub więcej niekowalencyjnie połączonych monomerów. Ułożenie monomerów w trójwymiarowym białku jest czwartorzędową strukturą. Najczęstszym przykładem ilustrującym strukturę czwartorzędową jest hemoglobina białko. Czwartorzędowa struktura hemoglobiny jest pakietem jej monomerycznych podjednostek. Hemoglobina składa się z czterech monomerów. Istnieją dwa łańcuchy α, każdy ze 141 aminokwasami, i dwa łańcuchy β, każdy ze 146 aminokwasami. Ponieważ istnieją dwie różne podjednostki, hemoglobina wykazuje strukturę hetero czwartorzędową. Jeśli wszystkie monomery w białku są identyczne, istnieje struktura homo czwartorzędowa.

Oddziaływanie hydrofobowe jest główną siłą stabilizującą podjednostki w strukturze czwartorzędowej. Gdy pojedynczy monomer składa się w trójwymiarowy kształt, odsłaniając swoje polarne łańcuchy boczne od fazy wodnej środowisko i aby osłonić niepolarne łańcuchy boczne, na odsłoniętej powierzchni znajdują się jeszcze sekcje hydrofobowe powierzchnia. Dwa lub więcej monomerów złączy się tak, że ich odsłonięte sekcje hydrofobowe będą się stykać.

Chcesz więcej informacji na temat aminokwasów i białek? Oto kilka dodatkowych zasobów online na temat aminokwasy i chiralność aminokwasów. Oprócz ogólnych tekstów chemicznych, informacje o strukturze białek można znaleźć w tekstach dotyczących biochemii, chemii organicznej, biologii ogólnej, genetyki i biologii molekularnej. Teksty biologii zwykle zawierają informacje o procesach transkrypcji i translacji, za pomocą których kod genetyczny organizmu jest wykorzystywany do produkcji białek.