Aminokwasy są rodzajem kwasu organicznego, który zawiera zarówno grupę karboksylową (COOH), jak i grupę aminową (NH2). Ogólny wzór aminokwasu podano poniżej. Chociaż neutralnie naładowana struktura jest powszechnie zapisywana, jest niedokładna, ponieważ kwasowy COOH i zasadowy NH2 grupy reagują ze sobą, tworząc wewnętrzną sól zwaną dwubiegunem. Zwitterion nie ma opłaty netto; jest jeden negatywny (COO-) i jeden pozytywny (NH3+) opłata.
Pochodzi z 20 aminokwasów białka. Chociaż istnieje kilka metod ich kategoryzacji, jedną z najczęstszych jest grupowanie ich zgodnie z charakterem ich łańcuchów bocznych.
Jest osiem aminokwasy z niepolarnymi łańcuchami bocznymi. Glicyna, alanina i prolina mają małe niepolarne łańcuchy boczne i wszystkie są słabo hydrofobowe. Fenyloalanina, walina, leucyna, izoleucyna i metionina mają większe łańcuchy boczne i są silniej hydrofobowe.
Istnieje również osiem aminokwasów z polarnymi, nienaładowanymi łańcuchami bocznymi. Seryna i treonina mają grupy hydroksylowe. Asparagina i glutamina mają grupy amidowe. Histydyna i tryptofan mają heterocykliczne aromatyczne łańcuchy boczne aminy. Cysteina ma grupę sulfhydrylową. Tyrozyna ma fenolowy łańcuch boczny. Grupa sulfhydrylowa cysteiny, fenolowa grupa hydroksylowa tyrozyny i grupa imidazolowa histydyny wykazują pewien stopień jonizacji zależnej od pH.
Istnieją cztery aminokwasy z naładowanymi łańcuchami bocznymi. Kwas asparaginowy i kwas glutaminowy mają grupy karboksylowe na swoich łańcuchach bocznych. Każdy kwas jest w pełni zjonizowany przy pH 7,4. Arginina i lizyna mają łańcuchy boczne z grupami aminowymi. Ich łańcuchy boczne są w pełni protonowane przy pH 7,4.