Keratyna jest włóknistym białkiem strukturalnym występującym w komórkach zwierzęcych i wykorzystywanym do tworzenia wyspecjalizowanych tkanek. W szczególności białka są wytwarzane tylko przez struny (kręgowce, płazy i urochordany), w tym ssaki, ptaki, ryby, gady i płazy. Twarde białko chroni komórki nabłonkowe i wzmacnia niektóre narządy. Jedynym innym materiałem biologicznym o podobnej wytrzymałości jest białko chityna występujące w bezkręgowcach (np. Kraby, karaluchy).
Istnieją różne formy keratyny, takie jak α-keratyny i twardsze β-keratyny. Keratyny są uważane za przykłady skleroprotein lub albuminoidów. Białko jest bogate w siarka i nierozpuszczalny w wodzie. Wysoka zawartość siarki jest przypisywana bogactwu aminokwas cysteina. Mostki dwusiarczkowe wzmacniają białko i przyczyniają się do nierozpuszczalności. Keratyna zazwyczaj nie jest trawiona w przewodzie pokarmowym.
Wiązki monomerów keratynowych tworzą tzw. Włókna pośrednie. Włókna keratynowe można znaleźć w zrogowaciałej warstwie naskórka skóry w komórkach zwanych keratynocytami. Α-keratyny obejmują:
Niektórzy naukowcy klasyfikują jedwabne fibroiny wytwarzane przez pająki i owady jako keratyny istnieją różnice między filogenezą materiałów, nawet jeśli ich struktura molekularna jest porównywalny.
Chociaż układy trawienne zwierząt nie są przystosowane do radzenia sobie z keratyną, niektóre grzyby zakaźne żywią się białkiem. Przykłady obejmują grzybicę i grzybicę stóp sportowca.
Mutacje w genie keratyny mogą powodować choroby, w tym hiperkeratozę naskórka i rogowacenie gardła.
Ponieważ keratyna nie rozpuszcza się w kwasach trawiennych, jej spożycie powoduje problemy u osób jedzących włosy (trikofagia) i powoduje wymioty sierści u kotów, po zgromadzeniu wystarczającej ilości sierści uwodzenie W przeciwieństwie do kotów, ludzie nie wymiotują sierści, więc duże nagromadzenie włosów w ludzkim przewodzie pokarmowym może powodować rzadką, ale śmiertelną blokadę jelit zwaną zespołem Rapunzela.