Struktura i funkcja enzymu

Enzymy to białko, które ułatwia komórkowy metabolizm poprzez obniżenie poziomów energii aktywacji (Ea) w celu katalizowania reakcji chemicznych między biomolekułami. Niektóre enzymy redukują energię aktywacji do tak niskich poziomów, że faktycznie odwracają reakcje komórkowe. Ale we wszystkich przypadkach enzymy ułatwiają reakcje bez zmiany, podobnie jak sposób spalania paliwa podczas jego używania.

Aby zachodziły reakcje chemiczne, cząsteczki muszą zderzać się w odpowiednich warunkach, które mogą pomóc enzymy. Na przykład, bez obecności odpowiedniego enzymu, cząsteczki glukozy i cząsteczki fosforanu w glukozo-6-fosforanie pozostaną związane. Ale kiedy przedstawisz enzym hydrolaza, cząsteczki glukozy i fosforanu oddzielają się.

Typowa masa cząsteczkowa enzymu (całkowita masa atomowa atomów cząsteczki) wynosi od około 10 000 do ponad 1 miliona. Niewielka liczba enzymów nie jest tak naprawdę białkami, ale zamiast tego składa się z małych katalitycznych cząsteczek RNA. Inne enzymy to kompleksy wielobiałkowe, które zawierają wiele pojedynczych podjednostek białkowych.

Chociaż wiele enzymy katalizują reakcje same w sobie niektóre wymagają dodatkowych składników niebiałkowych zwanych „kofaktorami”, którymi mogą być jony nieorganiczne, takie jak Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺lub Zn²⁺lub mogą składać się z cząsteczek organicznych lub metalo-organicznych znanych jako „koenzymy”.

Większość enzymów dzieli się na następujące trzy główne kategorie w zależności od katalizowanych przez nie reakcji:

• Oksydoreduktazy katalizują reakcje utleniania, w których elektrony przemieszczają się z jednej cząsteczki na drugą. Przykład: dehydrogenaza alkoholowa, która przekształca alkohole w aldehydy lub ketony. Enzym ten powoduje, że alkohol jest mniej toksyczny, ponieważ go rozkłada, a także odgrywa kluczową rolę w procesie fermentacji.
• Transferazy katalizują transport grupy funkcyjnej z jednej cząsteczki do drugiej. Najważniejsze przykłady obejmują aminotransferazy, które katalizują degradację aminokwasów poprzez usunięcie grup aminowych.
• Hydrolaza enzymy katalizują hydrolizę, w której pojedyncze wiązania rozpadają się po wystawieniu na działanie wody. Na przykład glukozo-6-fosfataza jest hydrolazą, która usuwa grupę fosforanową z glukozo-6-fosforanu, pozostawiając glukozę i H3PO4 (kwas fosforowy).

Trzy mniej popularne enzymy to:

• Lyases katalizują rozpad różnych wiązań chemicznych za pomocą środków innych niż hydroliza i utlenianie, często tworząc nowe wiązania podwójne lub struktury pierścieniowe. Dekarboksylaza pirogronianowa jest przykładem liazy, która usuwa CO2 (dwutlenek węgla) z pirogronianu.
• Izomerazy katalizują przesunięcia strukturalne w cząsteczkach, powodując zmiany kształtu. Przykład: epimeraza fosforanowa rybulozy, która katalizuje interkonwersję rybulozo-5-fosforanu i ksylulozo-5-fosforanu.
• Ligazy katalizowanie ligacji - połączenie par substratów. Na przykład heksokinazy to ligaza, która katalizuje interkonwersję glukozy i ATP z glukozo-6-fosforanem i ADP.

Enzymy wpływają na codzienne życie. Na przykład enzymy znajdujące się w detergentach do prania pomagają w degradacji białek powodujących plamy, a lipazy pomagają rozpuszczać plamy tłuszczu. Enzymy termotolerancyjne i kriotolerancyjne działają w ekstremalnych temperaturach, a zatem są przydatne w przemyśle procesy, w których wymagane są wysokie temperatury lub bioremediacja, które zachodzą w trudnych warunkach, takich jak te w Arktyka.

W przemyśle spożywczym enzymy przekształcają skrobię w cukier, aby wytwarzać substancje słodzące ze źródeł innych niż trzcina cukrowa. W przemyśle odzieżowym enzymy zmniejszają zanieczyszczenia w bawełnie i zmniejszają potrzebę stosowania potencjalnie szkodliwych chemikaliów stosowanych w procesie garbowania skóry.

Wreszcie przemysł tworzyw sztucznych nieustannie poszukuje sposobów wykorzystania enzymów do opracowania produktów biodegradowalnych.